Colágenos: tipos, composición, características y distribución en tejidos

Si elaborarámos un listado de asignaturas clave en la carrera de Medicina, la Bioquímica aparecería subrayada en un lugar destacado. Dominar esta materia nos permite conocer la composición química de los seres vivos (proteínas, carbohidratos o lípidos), y las de las moléculas (células y tejidos) que catalizan las reacciones químicas del metabolismo celular como la digestión y la inmunidad. Consolidar estos conocimientos supone un reto defícil de afrontar; contar con el apoyo de textos como Principios de bioquímica médica, Meisenberg & Simmons(se abre en una nueva pestaña/ventana), allanan esta tarea. Con la experiencia que dan sus más de 30 años de historia editorial, los autores presentan en su flamante 4ª edición una obra redonda, con la información más completa y plenamente integrada sobre bioquímica médica en un único y manejable volumen. La síntesis a la hora de asimilar datos y aplicarlos es clave, y este texto es un muy buen ejemplo. Como muestra de todo este potencial, compartimos a continuación su resumen de los tipos, características y presencia en tejidos de los 28 colágenos que tiene el ser humano.

La proteína más abundante

El colágeno es la proteína más abundante en el cuerpo humano (representa el 25% de la proteína corporal total). Como se puede ver en la infografía que os compartimos hoy, el colágeno es más abundante en los tejidos conectivos fuertes y resistentes. Tal y como comentábamos más arriba, el ser humano tiene 28 colágenos diferentes y 42 genes que codifican cadenas de colágeno. Algunos de los colágenos más abundantes forman fibrillas; otros forman extensas redes o tienen funciones más especializadas:

Otros datos de interés

El  colágeno de tipo I es, con diferencia, el colágeno más abundante en el cuerpo. Tiene una composición de aminoácidos inusual, con un 33% de glicina y un 10% de prolina. También contiene un 0,5% de 3-hidroxiprolina, un 10% de 4-hidroxiprolina y un 1% de 5-hidrolisina: Estos aminoácidos hidroxilados son sintetizados postraduccionalmente a partir de residuos prolilo y lisilo en el polipéptido. El colágeno es deficiente en algunos de los aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional, como la isoleucina, la fenilalanina/tirosina y los aminoácidos de azufre. Por esta razón, la  gelatina  (colágeno desnaturalizado) no es una buena fuente de proteínas alimenticias.

El colágeno contiene una pequeña cantidad de hidratos de carbono, la mayoría de ellos unidos al grupo hidroxilo de la hidroxilisina en forma de disacárido Glu-Gal. El contenido en hidratos de carbono en los colágenos fibrilares es bajo (0,5-1% en los tipos I y III), pero es mayor en algunos de los tipos no fibrilares (14% en el tipo IV).

Conoce más sobre esta obra

Durante casi 30 años, Principios de bioquímica médica (se abre en una nueva pestaña/ventana)ha integrado la bioquímica médica en la genética molecular, la biología celular y la genética a fin de proporcionar información concisa y completa que enlace la bioquímica médica con la práctica clínica. La cuarta edición de este galardonado título ha sido completamente actualizada con nuevos cuadros de aspectos clínicos y una extensa cobertura de los más recientes avances en la especialidad. Su formato, muy visual, permitirá al lector retener los conceptos más complejos, y los cuestionarios de respuesta múltiple le ayudarán en el estudio y la preparación de exámenes.

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