Les critères de qualité des protéines ont-ils évolué ?

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Protéines

Have protein quality indexes evolved?

C. Gaudichon UMR PNCA, AgroParisTech, INRA, Université Paris Saclay, Paris.

Résumé

La qualité des protéines dépend de leur capacité à fournir des acides aminés indispensables en quantité suffisante pour permettre, notamment, une synthèse optimale des protéines corporelles. Plusieurs critères sont utilisés pour rendre compte de cette capacité, en se basant sur des mesures in vivo chez l’Homme ou sur modèle animal, ou sur l’analyse de la composition en acides aminés des protéines. Les approches in vivo sont, soit des mesures de croissance chez le rat (coefficient d’efficacité protéique), soit des mesures de biodisponibilité digestive (digestibilité, absorption) et métabolique (rétention azotée, valeur biologique) des protéines. Les mesures de digestibilité des protéines, et surtout des acides aminés, présentent des contraintes méthodologiques fortes et des développements ont été proposés récemment pour s’affranchir du recours à des méthodes invasives. Le critère basé sur la composition des protéines le plus utilisé est le PD-CAAS (score chimique corrigé de la digestibilité de la protéine). L’Organisation des Nations Unies pour l’alimentation et l’agriculture (FAO) a proposé en 2011 de le remplacer par le DIAAS (score chimique corrigé de la digestibilité des acides aminés) ce qui le rend plus difficile à déterminer en raison des freins méthodologiques relatifs à la mesure des digestibilités individuelles des acides aminés. Ces indices basés sur les scores chimiques dépendent par principe fortement de la composition de la protéine, mais aussi du profil de besoin en acides aminés de l’Homme dont la dernière mise à jour date de 2007.

Mots-clés : Coefficient d’efficacité protéique – digestibilité – utilisation protéique – scores chimiques.

Summary

The quality of dietary protein depends on their ability to deliver indispensable amino acids to allow optimal protein pathways and especially protein synthesis. Several indexes of protein quality are based on either in vivo approaches on animal models or Humans, or the analytical determination of amino acid composition. In vivo approaches include the measurement of growth rate in rats (protein efficiency ratio) or digestive (digestibility, absorption) and metabolic (nitrogen retention, biological value) bioavailability. The determination of protein and even more amino acid digestibility is subject to considerable methodological constraints and recent developments have been proposed to avoid invasive procedures. The PD-CAAS (protein digestibility corrected amino acid score) that is the most popular index is based on the analysis of the protein composition. The FAO has proposed in 2011 to replace it by the DIAAS that is close to the PD-CAAS except that amino acid digestibility is used to correct the chemical score. The DIAAS is thus more complex to determine due to the methodological barriers related to the measurement of amino acid digestibility. Those indexes based on chemical scores strongly depend on the amino acid composition of proteins but also on the profile of amino acid requirements for Humans that was lastly updated in 2007.

Key-words: Protein efficiency ratio – digestibility – protein utilization – chemical scores.

Introduction

  • L’indispensabilité des protéines comprend deux composantes, la première liée à l’apport global d’azote pour permettre la synthèse d’acides aminés et de nucléotides, la deuxième liée à l’apport en neuf acides aminés indispensables. Dans ce contexte, la qualité d’une protéine dépend de sa composition en acides aminés indispensables, car elle doit en apporter suffisamment pour couvrir ces besoins et permettre de manière optimale la synthèse de protéines corporelles.
  • Les critères de qualité des protéines sont basés sur des approches physiologiques pour étudier la capacité de la protéine à être digérée et à soutenir les synthèses protéiques (digestibilité, rétention azotée, valeur biologique, coefficient d’efficacité protéique), biochimiques (score chimique), ou une combinaison des deux (Protein Digestibility - Corrected Amino Acid Score [PD-CAAS], Digestible Indispensable Amino Acid Score [DIAAS]). Ces critères et les principes qui les sous-tendent sont pour la plupart anciens, mais ils ont connu des évolutions à la faveur des développements méthodologiques.

Capacité à soutenir la croissance

Le coefficient d’efficacité protéique (CEP) est un indice simple qui consiste à mesurer la croissance d’un animal dans des conditions qui permettent de mettre en évidence un défaut de qualité de la protéine. La mesure est réalisée chez de jeunes rats en croissance dont le régime est limitant en protéines (teneur de 10 % au lieu de 20 %). Au terme de 1 mois, le gain de poids des animaux est divisé par la quantité de protéines consommées sur cette période. Des valeurs de 3 à 4 ont été obtenues pour l’oeuf et les protéines de lait totales. Il faut noter que la caséine, si elle n’est pas supplémentée en acides aminés soufrés, ne permet pas une croissance optimale des rats, car elle n’est pas assez riche en acides aminés soufrés pour cette espèce. La caséine non supplémentée sert fréquemment de groupe contrôle dans ces études, avec un CEP de référence fixé à 2,5 afin de standardiser les valeurs obtenues pour les autres groupes au sein d’une même étude. Des valeurs plus faibles sont rapportées pour de nombreuses sources végétales, et sont parfois inférieures à 1 pour des céréales [1].
Le CEP présente plusieurs avantages : il est facile à mettre en oeuvre, sa procédure est standardisée par l’Organisation des Nations Unies pour l’alimentation et l’agriculture (Food and Agriculture Organization of the United Nations, FAO), il n’est pas invasif, et révèle facilement un déséquilibre en acides aminés.

Biodisponibilité des protéines

La biodisponibilité des protéines est également un critère faisant appel à des approches in vivo. Elle comprend deux composantes :
– une composante digestive ;
– une composante métabolique.

Digestibilité

  • La composante digestive est en général évaluée par la digestibilité, calculée à partir de la mesure des protéines ou acides aminés restant dans le tube digestif. Elle peut aussi être évaluée par l’absorption quand on observe au niveau sanguin (idéalement dans la veine porte) l’apparition des acides aminés provenant de la lumière intestinale. La mesure de la digestibilité protéique doit de préférence être réalisée à la fin de l’intestin grêle, car les acides aminés entrant dans le côlon ne sont plus absorbés mais sont, par contre, métabolisés par le microbiote. Une partie de l’azote de ces acides aminés est transformé en composés qui peuvent être absorbés au niveau de la muqueuse colique, tels que l‘ammoniaque et des indoles, si bien que la mesure de l’azote au niveau fécal surestime la digestibilité. L’écart entre digestibilité fécale et iléale est faible pour des protéines très digestibles (2 à 3 %), mais important, au-delà de 10 %, pour des protéines peu digestibles [2].
  • Pour la mesure de la digestibilité individuelle de chaque acide aminé (et non plus de l’azote), la mesure au niveau fécal n’est pas possible en raison des activités bactériennes conduisant au catabolisme de certains acides aminés et à la synthèse d’autres.
    – La mesure au niveau iléal est délicate, car invasive. Chez le porc, elle nécessite un acte chirurgical pour implanter une canule permettant de récupérer en continu les digesta pendant la période postingestive. Chez le rat, il n’existe pas de méthode validée pour déterminer la digestibilité iléale, car la pose d’une canule permanente est peu réalisable chez le rongeur. Une procédure basée sur le recueil du contenu iléal à un temps donné après sacrifice a été proposée par Rutherfurd et al. [3], mais ce recueil unique représentatif de la totalité des effluents digestifs pendant la fenêtre de digestion. La mesure des acides aminés dans le caecum du rat, 5 à 6 h après l’ingestion du repas, est un compromis dans la mesure où les fermentations bactériennes auront certes transformé des acides aminés, mais sur une période limitée – Enfin, chez l’Homme, le recueil est invasif, car il nécessite la pose d’une sonde intestinale qui migre dans l’intestin grêle distal. Cette méthode a permis l’évaluation de la biodisponibilité digestive de nombreuses sources protéiques chez l’Homme sain [4]. Une alternative pour éviter cette procédure invasive est d’avoir recours au patient iléostomisé [5], mais la digestion est susceptible d’être perturbée par la pathologie et la résection et, par ailleurs, il existe peu de patients répondant aux critères d’inclusion, dont notamment une iléostomie permanente.
    • En plus du site de collecte des échantillons, une autre source de variabilité des mesures de digestibilité réside dans la manière de prendre en compte les pertes endogènes d’azote.
      – Soit ces pertes sont mesurées lors d‘un test spécifique en l’absence de protéines dans l’aliment, et retranchées des pertes protéiques totales obtenues lors du test avec repas protéique, ce qui permet d’obtenir une digestibilité vraie ou standardisée.
      – Soit les protéines alimentaires sont suivies grâce au marquage préalable avec un isotope stable, ce qui permet de mesurer directement leur digestibilité réelle.
      – Si les pertes endogènes ne sont pas prises en compte, c’est la digestibilité apparente qui est calculée. Cette dernière est forcément plus faible que la digestibilité vraie ou réelle, puisque les pertes endogènes sont comprises dans les pertes azotées.
    • Si chez le porc, de nombreuses données de digestibilité iléale d’acides aminés individuels ont pu être obtenues [6], elles sont rares chez l’Homme. À ce jour, il existe une seule étude chez l’Homme rapportant les digestibilités iléales réelles d’acides aminés de lait et de soja [7]. Afin de s’affranchir du recours invasif à la sonde, une nouvelle mesure basée sur une approche multitraceurs a été proposée. Elle repose sur l’administration simultanée d’une protéine dont on veut déterminer la biodisponibilité, qui est intrinsèquement marquée avec un isotope stable, par exemple le 2H, et d’une autre protéine de digestibilité connue marquée avec un autre isotope, par exemple le 13C [8]. Pour un acide aminé donné, la comparaison du rapport 2H/13C dans l’aliment et dans le sang reflète la biodisponibilité de l’acide aminé d’intérêt relativement à celui de digestibilité connue. Cette méthode a été initialement éprouvée par Engelen et al. [9] pour révéler une malabsorption protéique chez des patients souffrant de mucoviscidose. La protéine à tester était de la spiruline marquée à l’azote 15N, administrée en même temps que de la phénylalanine 2H, supposée 100 % digestible. La comparaison des ratios 2H/15N de la phénylalanine du repas et du sang a mis en évidence une malabsorption de la protéine test (la spiruline) et a, par ailleurs, montré que chez les sujets sains, le taux d’absorption de la spiruline était de 80 % seulement. Récemment, cette méthode a été reprise et adaptée pour évaluer les biodisponibilités d’acides aminés de diverses sources protéiques marquées au 2H, en prenant cette fois-ci comme protéine traceur 13C, la spiruline, dont la biodisponibilité est déterminée dans une étude séparée contre un mélange d’acides aminés libres 2H [10, 11]. Cette méthode est intéressante, car peu invasive, mais analytiquement très complexe. Elle souffre aussi de nombreuses incertitudes, comme, par exemple, l’absence de validation interne par la méthode de référence, ou le recours à des étapes intermédiaires pour la détermination de plusieurs facteurs de corrections (figure 1).

    Figure 1. Problématiques méthodologiques liées aux mesures de digestibilité.

    Les points essentiels

    • Les critères de qualité des protéines sont basés sur des approches :
      - physiologiques (digestibilité, rétention azotée, valeur biologique, coefficient d’efficacité protéique) ;
      - biochimiques (score chimique) ;
      - une combinaison des deux (Protein Digestibility
      - Corrected Amino Acid Score, ou PD-CAAS ; Digestible Indispensable Amino Acid Score, ou DIAAS).
    • Les indices de qualité protéique ont peu évolué dans leurs principes depuis les années 1990.
    • Les évolutions majeures concernent les scores chimiques, avec la réévaluation des profils de besoins en acides aminés en 2007, et la proposition du DIAAS plutôt que le PD-CAAS en 2011.
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    Rétention azotée, valeur biologique

    • Une fois absorbés, les acides aminés peuvent théoriquement être incorporés dans les synthèses protéiques et ainsi assurer le renouvellement continu des protéines corporelles. Les indicateurs les plus souvent utilisés sont la rétention azotée et la valeur biologique.
    • La rétention azotée est évaluée sur la base des pertes urinaires de l’azote sur une période de 1 à plusieurs jours, voire de l’azote alimentaire lorsque les protéines du repas ont été marquées au 15N, et ce sur une période postprandiale. Les pertes urinaires sont alors rapportées à l’azote ingéré (UPN : Utilisation Protéique Nette/UPPN : Utilisation Postprandiale Protéique Nette) ou à l’azote absorbé (VB : Valeur Biologique).
    • L’efficacité de la captation des acides aminés par les tissus est variable selon le profil des acides aminés absorbés, mais aussi en fonction d’autres facteurs, tels que la vitesse d’absorption (elle-même liée à la vitesse de digestion), ou encore le niveau d’apport protéique habituel qui affecte négativement la rétention protéique [12] en raison de l’excrétion d’azote accrue lorsque les apports dépassent les besoins. Un profil d’acides aminés déséquilibré de la protéine réduit la capacité d‘accrétion protéique. Par exemple, le gluten qui souffre comme toutes les céréales d’un déficit en lysine, a une UPPN de 65 % [13] contre 73 % pour la caséine ou la viande [4, 14]. Chez l’adulte sain, une protéine digérée lentement, telle que la caséine, présente une meilleure UPPN qu’une protéine digérée rapidement comme le lactosérum (67 %) [14], bien que ce dernier présente en excès tous les acides aminés indispensables et qu’il soit riche en leucine, un acide aminé qui stimule à lui seul l’anabolisme protéique. Cette moindre rétention s’explique alors par la stimulation de la production d’urée lors d’une arrivée massive des acides aminés au niveau du foie.
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    Scores chimiques

    • Les indices de qualité les plus fréquemment utilisés sont basés sur le score chimique, c’est-à-dire la teneur en chaque acide aminé indispensable relativement à la teneur nécessaire pour satisfaire le besoin en ce même acide aminé. Cette teneur nécessaire est calculée à partir du profil de besoin en acides aminés, des valeurs complexes à obtenir et qui sont encore l’objet d’incertitudes méthodologiques.
      – En 2007, la FAO a procédé à une réévaluation de ces profils, validant ainsi trois profils, un pour le nourrisson, un pour l’enfant en âge préscolaire, et un pour les individus de plus de 5 ans (enfants, adolescents, adultes) [15]. Le score chimique est la valeur obtenue pour l’acide aminé le plus limitant. Par exemple, un score chimique de 1,2 signifie que la protéine apporte tous les acides aminés indispensables en excès, le plus limitant étant 20 % en excès par rapport au besoin. Un score chimique de 0,8 signifie qu’au moins un des acides aminés est en teneur insuffisante, et que le plus limitant présente une insuffisance à hauteur de 20 %
      – En 1990, la FAO a préconisé l’utilisation du PD-CAAS comme indice de qualité de l’apport protéique [16]. Il s’agit alors de corriger le score chimique par la digestibilité globale de la protéine. Ce score est limité à une valeur maximale de 1, même si tous les acides aminés sont en excès, l’objectif de cet indice étant de révéler les problèmes de qualité de l’apport protéique. Ce score dépend donc principalement de la composition en acides aminés de la protéine, mais il est influencé par la méthodologie utilisée pour évaluer la digestibilité protéique (modèle animal/ homme, site de collecte des digestas, estimation des pertes azotée endogènes).
      – En 2011, la FAO a proposé de faire évoluer le PD-CAAS vers un indice rendant compte de la teneur en acides aminés indispensables digestibles [17]. Selon le même principe que le PD-CAAS, il s’agit cette fois de corriger la valeur de chaque score chimique par la digestibilité de l’acide aminé considéré. Sur le plan méthodologique, cet indice (DIAAS) est complexe à déterminer en raison de la difficulté à déterminer les digestibilités individuelles des acides aminés. Comme développé plus haut, il est acceptable de mesurer la digestibilité protéique au niveau fécal, même si cette valeur est surestimée, mais la digestibilité individuelle de chaque acide aminé doit être mesurée au niveau iléal, ce qui présente des difficultés méthodologiques, car soit les méthodes sont invasives (canules, sondes), soit analytiquement complexes et non encore validées (méthode double traceur).
    • Le tableau I présente les différents indices de qualité des protéines, leur méthodologie, leurs avantages et inconvénients

    Tableau I. Les différents indices de qualité des protéines, méthodologie, avantages et inconvénients.

    Conclusion

    Les indices de qualité protéique ont relativement peu évolué depuis les années 1990, qu’ils soient basés sur les approches in vivo (mesure de croissance, biodisponibilité) ou sur l’analyse de la composition en protéines (scores chimiques). Les évolutions majeures concernent les scores chimiques, avec la réévaluation des profils de besoins en acides aminés en 2007, et la proposition du DIAAS plutôt que le PD-CAAS, un indice qui est cependant difficile à déterminer en raison des difficultés techniques inhérentes aux mesures précises de digestibilité des acides aminés. Les évolutions récentes sont surtout liées aux avancées et développements méthodologiques plus qu’aux indices en eux-mêmes dont les principes restent identiques.

    Déclaration d’intérêt L’auteure déclare n’avoir aucun conflit d’intérêt en lien avec cet article.

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